Il s’agit d’un acide α-aminé naturel caractérisé par la présence d’un groupe sulfhydryle formant un thiol. La sélénocystéine et la tellurocystéine en sont des analogues dont l’atome de soufre est remplacé respectivement par un atome de sélénium et de tellure.

La cystéine est présente en petites quantités dans la plupart des protéines. Sa présence dans les protéines est très importante, notamment parce qu’elle permet la formation de ponts disulfures. Le groupe thiol est très fragile car il s’oxyde facilement. Son oxydation conduit à la cystine, qui consiste en deux molécules de cystéine unies par un pont disulfure. Un oxydant plus énergique peut oxyder la cystéine sur son soufre en donnant l’acide cystéique, à l’origine de la taurine, produit de décarboxylation présent dans la bile sous forme de taurocholate.